Кальбіндіни
Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
| Кальбіндін 1, 28kDa | |
|---|---|
 ЯМР-спектроскопія Ca2+-збагаченого кальбіндін D28K.[1] | |
| Ідентифікатори | |
| Символ | CALB1 |
| Інші символи | CALB |
| Entrez | |
| HUGO | |
| OMIM | |
| RefSeq | |
| UniProt | |
| Інша інформація | |
| Локус | Хр. 8 |
| Кальбіндін 2, 29kDa (Кальретинін) | |
|---|---|
| |
| Ідентифікатори | |
| Символ | CALB2 |
| Entrez | |
| HUGO | |
| OMIM | |
| RefSeq | |
| UniProt | |
| Інша інформація | |
| Локус | Хр. 16 |
Кальбіндіни (англ. Calbindin) — загальна назва декількох різних кальцій-зв'язаних білків. На початку вивчення їх характеризували як вітамін D залежні кальцій-зв'язані білки у травній системі та нирках молодих птахів та ссавців. Зараз їх відносять до різних підтипів, оскільки вони відрізняються кількістю Ca2+ зв'язуючих включень EF-утримувачів.
Кальбіндін-D28k вперше було виявлено у травній системі птахів, а після того у нирках ссавців. Він також експрессується у багатьох нейронних та ендокринних клітинах, зокрема у мозочку. У людях цей білок кодується геномCALB1.
Кальбіндін містить 4 активних кальцій-зв'язуючих доменів і 2 видозмінені домени, що втратили кальцій-зв'язуючі властивості. Кальбіндін поводить себе як калцієвий буфер і кальцієвий сенсор і може утримувати чотири йони Ca2+ в EF-утримувачах у відділеннях EF1, EF3, EF4 та EF5. Цей білок був одним з найбільших білків, чия структура була досліджена за допомогою ЯМР високої розподільної здатності. Послідовність калбіндіну складається с 263 залишків і є одинарном ланцюгом; вона містить в основному альфа-спіралі, але у ній також присутні бета-листки. Згідно з даними PDB, послідовність кальбіндіну спіральна на 44 % (14 спіралей містять 117 залишків) і на 4 % — бета-листкова (9 ділянок містять 13 залишків).
Кальбіндін є вітамін D-залежним у багатьох тканинах, зокрема у травній системі молодих птахів, де він виконує ясно зрозумілу функцію посередника поглинання кальцію.[2] У мозку його синтез не залежить від вітаміну D.
Гомологія між кальбіндіном та S100G відсутня, окрім їх кальцій-зв'язуючих доменів (EF-утримувачів): S100G містить два EF-утримувачі, а кальбіндін — шість.
Кальретинін — білок масою 29 кДа, на 58 % гомологічний з кальбіндіном-D28k, що знаходиться у нервовій тканині.[3] У людях він кодується геном CALB2.
S100G, або кальбіндін-D9k, кальбіндін-3, присутній у клітинах епітелію травної системи ссавців (ентероцитах). Також кальбіндін -D9k можна знайти у нирках та матці деяких видів ссавців. У людяї він кодується геном S100G, інша назва якого CALB3.
S100G належить до родини S100 кальцій-зв'язаних білків. Він містить дві послідовності EF-утримувачів, що зв'язують Ca2+.
S100G слугує посередником при транспортуванні іонів кальцію через ентероцити з апікальної частини, де входження іонів кальцію регулюється кальцієвим каналом TRPV6, до базолатеральної частини, де кальцієві насоси, такі як Ca2+ АТФаза плазматичної мембрани PMCA1, використовують внутрішньоклітинний аденозинтрифосфат для викиду кальцію у кров.[4] Транспорт кальцію через цитоплазму ентероцитів виглядає фактором, що обмежуе поглинання кальцію у травній систем; наявність кальбіндіну-3 підвищує кількість кальцію, що транспортується, але не підвищує концентрацію вільного кальцію.[5] S100G може також стимулювати базолатеральну АТФазу кальцієвих насосів. Експресія S100G, як і для кальбіндіну, стимулюється активним метаболітом вітаміну D, кальцитріолом, хоча точні механізми стимуляції досі суперечливі.[6] У мишей, у яких [рецептор (білок)|рецептори]] для вітаміну D не експресовані, кількість S100G зменшена, але він не повністю відсутній.
- Вітамін D залежний кальцій-зв’язаний білок
- Кальретинін
- S100G
- ↑ PDB 2G9B; Kojetin DJ, Venters RA, Kordys DR, Thompson RJ, Kumar R, Cavanagh J (2006). Structure, binding interface and hydrophobic transitions of Ca2+-loaded calbindin-D(28K). Nat. Struct. Mol. Biol. 13 (7): 641—7. doi:10.1038/nsmb1112. PMID 16799559.
- ↑ Wasserman, RH; Fullmer, CS (1989). On the molecular mechanism of intestinal calcium transport. Advances in experimental medicine and biology. 249: 45—65. doi:10.1007/978-1-4684-9111-1_5. PMID 2543194.
- ↑ Rogers, JH (1987). Calretinin: a gene for a novel calcium-binding protein expressed principally in neurons. The Journal of Cell Biology. 105 (3): 1343—53. doi:10.1083/jcb.105.3.1343. PMC 2114790. PMID 3654755.
- ↑ Wasserman, RH; Chandler, JS, Meyer, SA, Smith, CA, Brindak, ME, Fullmer, CS, Penniston, JT, Kumar, R (1992). Intestinal calcium transport and calcium extrusion processes at the basolateral membrane. The Journal of nutrition. 122 (3 Suppl): 662—71. PMID 1311756.
- ↑ Feher, JJ; Fullmer, CS, Wasserman, RH (1992). Role of facilitated diffusion of calcium by calbindin in intestinal calcium absorption. The American journal of physiology. 262 (2 Pt 1): C517—26. PMID 1539638.
- ↑ Barley, NF; Prathalingam, SR, Zhi, P, Legon, S, Howard, A, Walters, JR (1999). Factors involved in the duodenal expression of the human calbindin-D9k gene. The Biochemical journal. 341 (3): 491—500. doi:10.1042/0264-6021:3410491. PMC 1220384. PMID 10417310.
Text is available under the CC BY-SA 4.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.
