For faster navigation, this Iframe is preloading the Wikiwand page for S100.

S100

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

S100
Тривимірна структура протеїну S100B
Ідентифікатори
СимволS_100
Інша інформація

S100 — це родина протеїнів, що налічує близько 21 членів та характеризується невеликою молекулярною вагою та двома кальцій-зв'язуючими сайтами в структурі білка за типом спіраль-поворот-спіраль (EF-hand).[1] Назва S100 походить від властивостей представників цієї родини протеїнів розчинятись в сульфаті амонію.

Структура

[ред. | ред. код]

Більшість S100 — це гомодимери, що складаються з двох ідентичних поліпептидів, зв'язаних не-ковалентними зв'язками. Не зважаючи на те, що структура S100 схожа на структуру кальмодуліну, ці два протеїна відрізняються за рівнем експресії в різних клітинах, і експресія залежить від факторів зовнішнього середовища.

Функція

[ред. | ред. код]

S100 експресуються переважно в клітинах, що походять з нервового гребеня (Шваннівські клітини, меланоцити, гліальні клітини), хондроцити, адипоцити, міоепітеліальні клітини, макрофаги, клітини Лангерганса, дендритні клітини, кератиноцити; експресія S100 може бути в деяких епітеліальних клітинах молочної залози. S100 залучені до регуляції різноманітних клітинних процесів та позаклітинних функцій. S100 беруть участь в регуляції фосфорелювання, роботи транскрипційних факторів, гомеостазу кальцію та динаміки компонентів цитоскелету, активності ензимів, клітинного росту та диференціації, а також запаленні.

Клінічне значення

[ред. | ред. код]
Імуноекспресія S100 в парагангліомі.

Порушення експресії S100 спостерігається при різноманітних злоякісний новоутвореннях, зокрема при меланомі, гістіоцитомі, парагангліомі, папілярному раку щитоподібної залози (протеїн S100A6).[2]

Члени родини S100

[ред. | ред. код]

Посилання

[ред. | ред. код]
  1. Marenholz I, Heizmann CW, Fritz G (October 2004). S100 proteins in mouse and man: from evolution to function and pathology (including an update of the nomenclature). Biochem. Biophys. Res. Commun. 322 (4): 1111—22. doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.096. PMID 15336958.
  2. Sofiadis A, Dinets A, Orre LM, Branca RM, Juhlin CC, Foukakis T, Wallin G, Höög A, Hulchiy M, Zedenius J, Larsson C, Lehtiö J. (October 2010). Proteomic study of thyroid tumors reveals frequent up-regulation of the Ca2+ -binding protein S100A6 in papillary thyroid carcinoma. Thyroid. 20 (10): 1067-76. doi:10.1089/thy.2009.0400.. PMID 20629554. ((cite journal)): Перевірте значення |doi= (довідка)
{{bottomLinkPreText}} {{bottomLinkText}}
S100
Listen to this article

This browser is not supported by Wikiwand :(
Wikiwand requires a browser with modern capabilities in order to provide you with the best reading experience.
Please download and use one of the following browsers:

This article was just edited, click to reload
This article has been deleted on Wikipedia (Why?)

Back to homepage

Please click Add in the dialog above
Please click Allow in the top-left corner,
then click Install Now in the dialog
Please click Open in the download dialog,
then click Install
Please click the "Downloads" icon in the Safari toolbar, open the first download in the list,
then click Install
{{::$root.activation.text}}

Install Wikiwand

Install on Chrome Install on Firefox
Don't forget to rate us

Tell your friends about Wikiwand!

Gmail Facebook Twitter Link

Enjoying Wikiwand?

Tell your friends and spread the love:
Share on Gmail Share on Facebook Share on Twitter Share on Buffer

Our magic isn't perfect

You can help our automatic cover photo selection by reporting an unsuitable photo.

This photo is visually disturbing This photo is not a good choice

Thank you for helping!


Your input will affect cover photo selection, along with input from other users.

X

Get ready for Wikiwand 2.0 🎉! the new version arrives on September 1st! Don't want to wait?