For faster navigation, this Iframe is preloading the Wikiwand page for Tetrahydrometánopterín.

Tetrahydrometánopterín

Tetrahydrometánopterín
Tetrahydrometánopterín
Tetrahydrometánopterín
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec C30H45N6O16P
Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť 776,682661 g/mol
Ďalšie informácie
Číslo CAS 92481-94-2
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI.
Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.

Tetrahydrometánopterín (THMPT, H4MPT) je koenzým vystupujúci v metanogenéze. Je to nosič jednouhlíkovej skupiny, ktorá sa redukuje na metylovú skupinu pred prenosom na koenzým M.[1]

Tetrahydrosarcinapterín (THSPT, H4SPT) je modifikovaná forma THMPT, kde je na 2-hydroxyglutarátový koniec naviazaná glutamylová skupina.

Redukcia C1 skupín

[upraviť | upraviť zdroj]

N-Formylmetánofurán funguje ako donor C1 skupiny na N5 pterínu, čím vzniká formyl-THMPT.[2] Táto formylová skupina potom interamolekulárne kondenzuje, čím vzniká metenyl-THMPT+, ktorý sa potom redukuje na metylén-THMPT.[3] Metylén-THMPT sa následne premieňa na metyl-THMPT. V tejto reakcii vystupuje ako zdroj elektrónov koenzým F420 a reakciu katalyzuje F420-dependentná metylén-THMPT reduktáza. Metyl-THMPT potom funguje ako donor metylovej skupiny na koenzým M, čo je reakcia katalyzovaná metyl-THMPT koenzým M metyltransferázou.[1]

Porovnanie s tetrahydrofolátom

[upraviť | upraviť zdroj]

THMPT je príbuzný tetrahydrofolátu (THFA, H4FA). Najdôležitejším rozdiel medzi THMPT a THFA je, že THFA má vedľa fenylového kruhu karbonylovú skupinu, ktorá odťahuje elektróny. Kvôli tomu je redukcia metenyl-THMPT v porovnaní s metenyl-THFA náročnejšia. Redukciu metenyl-THMPT katalyzuje tzv. hydrogenáza bez železosírneho klastru.[3] Tento názov ju odlišuje od takzvaných len Fe hydrogenáz, ktoré obsahujú Fe-S klaster.

Referencie

[upraviť | upraviť zdroj]
  1. a b Thauer RK. Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture. Microbiology, September 1998, s. 2377–406. Dostupné online. DOI10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine
  2. The structure of formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase in complex with its coenzymes. J. Mol. Biol., March 2006, s. 870–9. DOI10.1016/j.jmb.2006.01.015. PMID 16466742.
  3. a b The iron-sulfur cluster-free hydrogenase (Hmd) is a metalloenzyme with a novel iron binding motif. J. Biol. Chem., October 2006, s. 30804–13. DOI10.1074/jbc.M605306200. PMID 16887798.

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Tetrahydromethanopterin na anglickej Wikipédii.

{{bottomLinkPreText}} {{bottomLinkText}}
Tetrahydrometánopterín
Listen to this article

This browser is not supported by Wikiwand :(
Wikiwand requires a browser with modern capabilities in order to provide you with the best reading experience.
Please download and use one of the following browsers:

This article was just edited, click to reload
This article has been deleted on Wikipedia (Why?)

Back to homepage

Please click Add in the dialog above
Please click Allow in the top-left corner,
then click Install Now in the dialog
Please click Open in the download dialog,
then click Install
Please click the "Downloads" icon in the Safari toolbar, open the first download in the list,
then click Install
{{::$root.activation.text}}

Install Wikiwand

Install on Chrome Install on Firefox
Don't forget to rate us

Tell your friends about Wikiwand!

Gmail Facebook Twitter Link

Enjoying Wikiwand?

Tell your friends and spread the love:
Share on Gmail Share on Facebook Share on Twitter Share on Buffer

Our magic isn't perfect

You can help our automatic cover photo selection by reporting an unsuitable photo.

This photo is visually disturbing This photo is not a good choice

Thank you for helping!


Your input will affect cover photo selection, along with input from other users.

X

Get ready for Wikiwand 2.0 🎉! the new version arrives on September 1st! Don't want to wait?