Een aminozuur es een chemische stoffe die an de êne kant een amine-functie eit en an de andere kant een carboxyl-functie. Aminozuurn zyn vôorol gekend uut de moleculaire biologie, als bouwstêen van Proteïnes.

Proteïnes weirdn ipgebouwd deur zogenoamde α-aminozuurn. Ze bevattn, noast de twêe universele functies, nog êen koolstof-atoom in de ruggegroate. Ip die koolstof stoat er ne zykeetn. De verschilln in de aminozuurn zittn in diene zykeetn.

De kracht van aminozuurn zit em in et feit da de twêe functionele eindgroepn geirn een chemische bindienge angoan, de zogenoamde peptidebindienge (deur verlies va woater). Ip die maniere keun ze ne polymeerkeetn vormn.

Der zyn 20 verschillige natuurlyke aminozuurn. Ge keunt ze onderverdêeln volgens udder overheersnde chemische eignschapp:

• hydrofobe aminozuurn: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline.
• positief geloadn aminozuurn: histidine, arginine en lysine
• negatief geloadn aminozuurn: asparaginezuur, glutaminezuur.
• polaire aminozuurn; asparagine, glutamine, serine, threonine, methionine, cysteine
• aromatische aminozuurn: phenylalanine, tyrosine en tryptofaan (die buutn tyrosine eigenlijk ôok hydrofoob zyn).

Glycine es een geval apart, omda et gin echte zykeetn eit. Doardeure es et ôok nie stereo-isomerisch. De mêeste andere aminozuurn koomn by eukaryootn vôorn als L-optisch isomeer, sommige bacteriën en ôok D-aminozuurn in under proteïnn. Da dient ton als beschermieng tegen lysozymen, enzymes die de celwand ofbreekn. Proline es et ênigste aminozuur da de aminogroep betrekt in de zykeetn. Cysteine es een gevol apart omda et et ênigste aminozuur es die bindiengn kan angoan me de zykeetn van een ander aminozuur. Twêe cysteines keun een zogenoamde zwavelbrugge vormn en zô de proteïnestructuur stabiliseern.

• 
  L-Alanine
  (Ala / A)
• 
  L-Arginine
  (Arg / R)
• 
  L-Asparagine
  (Asn / N)
• 
  L-Aspartic acid
  (Asp / D)
• 
  L-Cysteine
  (Cys / C)
• 
  L-Glutamic acid
  (Glu / E)
• 
  L-Glutamine
  (Gln / Q)
• 
  Glycine
  (Gly / G)
• 
  L-Histidine
  (His / H)
• 
  L-Isoleucine
  (Ile / I)
• 
  L-Leucine
  (Leu / L)
• 
  L-Lysine
  (Lys / K)
• 
  L-Methionine
  (Met / M)
• 
  L-Phenylalanine
  (Phe / F)
• 
  L-Proline
  (Pro / P)
• 
  L-Serine
  (Ser / S)
• 
  L-Threonine
  (Thr / T)
• 
  L-Tryptophan
  (Trp / W)
• 
  L-Tyrosine
  (Tyr / Y)
• 
  L-Valine
  (Val / V)

Noast de natuurlyke aminozuurn zyn der ôok nog niet-standaard aminozuurn, gelyk selenocysteine en pyrrolysine (die wel in proteines keun vôorkoomn) en lanthionine, ornithine, citrulline,... die nie in proteines ipgenoomn zyn.

Der zyn twêe verschillige sôortn aminozuurn: de zogezeide 'essentiële' aminozuurn zyn aminozuurn die nie angemakt keun moakn deur et minselik lichoam. Et es dus essentieel da ze ipgenoomn weirdn via de voedienge. De lyste es isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine, tryptofaan, valine, arginine en histidine. De andre zyn niet-essentieel, en weirdn dus angemakt binn et lichaam. Soms kat et zyn da we een aminozuur wel zelve maakn mo ni genoeg. Da noemn ze e semi-essentieel aminozuur.