BCAA
Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Амінокислоти з розгалуженими боковими ланцюгами (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — група протеїногенних амінокислот із розгалуженим аліфатичним бічним ланцюгом. До них належать лейцин, ізолейцин і валін. Всі три амінокислоти є незамінними для людини і не можуть синтезуватись в організмі de novo, тому повинні надходити із продуктами харчування[1]. Середній вміст цих амінокислот в харчових білках становить 20-25 %[2]. Хоча більша частина амінокислот метаболізується в печінці, амінокислоти з розгалуженими боковими ланцюгами підлягають катаболічним перетворенням в інших органах і тканинах, зокрема в скелетних м'язах, серці, нейронах, жировій тканині і нирках[1][2].
Крім очевидної ролі в будові молекул білків, амінокислоти з розгалуженими боковими ланцюгами мають багато інших функцій. Вважають, що при м'язовій роботі вони можуть використовуватися для синтезу проміжних сполук циклу три карбонових кислот і глюконеогенезу, тобто виступають як джерела енергії. Крім того, ці амінокислоти мають регуляторні функції: виступаючи в ролі сигнальних молекул, вони регулюють синтез і деградацію білків, клітинного метаболізму і росту, а також секрецію інсуліну[3].
-
Лейцин -
Ізолейцин -
Валін
-Leucine_Structural_Formula_V1.svg)
-Valine_Structural_Formula_V1.svg)
Лейцин, ізолейцин і валін є найбільш гідрофобними протеїногенними (входять до складу білків) амінокислотами, ця властивість визначає їхню роль у структурі білків. Гідрофобні амінокислотні залишки (у тому числі і амінокислоти з розгалуженими боковими ланцюгами) зустрічаються у відносно великій кількості у внутрішніх частинах водорозчинних глобулярних білків, на поверхні доменів мембранних білків, що взаємодіють з ліпідами мембран, на поверхнях контактів між окремими α-спіралями, що входять до складу фібрилярного білка. Залишки амінокислот з розгалуженими боковими ланцюгами беруть участь у гідрофобних взаємодіях — слабких взаємодіях, які поряд із водневими зв'язками, іонними зв'язками і Ван-дер-Ваальсовими силами забезпечують стабільність третинної структури білка. Поряд з такою загальною структурною роллю, амінокислоти з розгалуженими боковими ланцюгами можуть виконувати і специфічні функції: ці амінокислоти важливі для зв'язування молекул кисню міоглобіном і гемоглобіном, а також для зв'язування субстрату і каталітичної активності різних ферментів[2].
В медицині використовуються розгалужені амінокислоти при цирозі печінки і в інтенсивній медицині. Дискутується використання їх у геріатрії. У спорті використовуються розгалужені амінокислоти — у важкій атлетиці як БАДи, для побудови нових м'язів: 35 % всіх амінокислот у м'язах.
При генетичному порушенні окисного декарбоксилювання амінокислот з розгалуженими ланцюгами розвивається спадкове захворювання лейциноз.
- ↑ а б Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. (2011). Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit?. Cardiovasc Res. 90 (2): 220—223. doi:10.1093/cvr/cvr070. PMID 21502372.
- ↑ а б в Brosnan J. T., Brosnan M. E. (2006). Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation. J. Nutr. 136 (1 Suppl): 207S—211S. PMID 16365084. Архів оригіналу за 17 лютого 2013. Процитовано 24 грудня 2012.
- ↑ Yoshizawa F. (2012). New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators. J. Pharmacol. Sci. 118 (2): 149—155. PMID 22293293. Архів оригіналу за 22 грудня 2015. Процитовано 24 грудня 2012.
Text is available under the CC BY-SA 4.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.
