Kofaktör (biyokimya)
Kofaktör, bir enzimin bir katalizör olarak aktivitesi için gerekli olan, bir kimyasal reaksiyonun hızını artıran, protein olmayan bir kimyasal bileşik veya metalik iyondur. Kofaktörler, biyokimyasal dönüşümlere yardımcı olan "yardımcı moleküller" olarak düşünülebilir. Kofaktörler tipik olarak, işlevlerini enzimlere bağlı kalarak yerine getirmeleri açısından ligandlardan farklılık gösterir.
Kofaktörler iki türe ayrılabilir: inorganik iyonlar ve koenzimler adı verilen karmaşık organik moleküller.[1] Koenzimler çoğunlukla vitaminlerden ve diğer organik temel besinlerden küçük miktarlarda elde edilir. (Bazı bilim insanlarının "kofaktör" teriminin kullanımını inorganik maddelerle sınırladığına dikkat edin; burada her iki tip de yer almaktadır.[2][3])
Kofaktörsüz inaktif bir enzime apoenzim, kofaktörlü tam enzime ise holoenzim denir.[4]
Bazı enzimler veya enzim kompleksleri birkaç kofaktör gerektirir. Örneğin, glikoliz ve sitrik asit döngüsünün birleşim yerindeki multienzim kompleksi piruvat dehidrojenaz,[5] beş organik kofaktör ve bir metal iyonu gerektirir: gevşek şekilde bağlı tiamin pirofosfat (TPP), kovalent bağlı lipoamid ve flavin adenin dinükleotid (FAD), kosubstratlar nikotinamid adenin dinükleotid (NAD+) ve koenzim A (CoA) ve bir metal iyonu (Mg2+).[6]
Organik kofaktörler genellikle vitaminlerdir veya vitaminlerden yapılırlar. ATP, koenzim A, FAD ve NAD+ gibi birçoğu yapılarının bir parçası olarak nükleotid adenozin monofosfatı (AMP) içerir. Bu ortak yapı, eski bir RNA dünyasındaki ribozimlerin bir parçası olarak ortak bir evrimsel köken yansıtabilir. Molekülün AMP kısmının, enzimin koenzimi farklı katalitik merkezler arasında değiştirmek için "kavrayabileceği" bir tür "kulp" olarak kabul edilebileceği öne sürülmüştür.[7]
Kaynakça
[değiştir | kaynağı değiştir]- ^ Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group – Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. 2010. ss. 93-94.
- ^ "coenzymes and cofactors". 26 Ağustos 1999 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 17 Kasım 2007.
- ^ "Enzyme Cofactors". 3 Nisan 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 17 Kasım 2007.
- ^ Biochemistry: the chemical reactions of living cells. 2nd. San Diego: Harcourt/Academic Press. 2001. ISBN 978-0-12-492540-3.
- ^ Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y: Marcel Dekker. 2004. s. 588. ISBN 978-0-8247-4062-7.
- ^ "Pyruvate Dehydrogenase Complex". Chemistry LibreTexts. 2 Ekim 2013. 12 Şubat 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 10 Mayıs 2017.
- ^ "Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins". Proteins. 44 (3): 282-91. Ağustos 2001. doi:10.1002/prot.1093. PMID 11455601.
Konuyla ilgili yayınlar
[değiştir | kaynağı değiştir]- Bugg T (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.
Dış bağlantılar
[değiştir | kaynağı değiştir]- Cofactors lecture 5 Ekim 2016 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi. (Powerpoint file)
- Medical Subject Headings Enzyme+cofactors
- The CoFactor Database 8 Ocak 2020 tarihinde Wayback Machine sitesinde arşivlendi.
Text is available under the CC BY-SA 4.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.
