Конканавалин A
Кристаллическая структура тетрамера конканавалина A (отдельные мономеры показаны синим, зелёным, красным и фиолетовым цветами). Ионы кальция и марганца показаны как сферы жёлтого и белого цвета, соотв.[1]
Обозначения
Символы	КонА; ConA
CAS	11028-71-0
UniProt	P81461
Информация в Викиданных ?

Конканавалин A (КонА, ConA) — белок растительного происхождения, лектин, получаемый из растения семейства бобовые канавалии мечевидной. Входит в группу легуминов. КонА специфически связывается с определёнными структурами сахаров, гликопротеинов и гликолипидов, как правило, содержащих внутренние и восстановленные концевые остатки α-D-маннозы и α-D-глюкозы^[2][3].

КонА является растительным митогеном, который известен своей способностью стимулировать мышиные T-лимфоциты с образованием 4 функционально отличных популяций T-клеток, включая предшественники Т-супрессоров^[4], а также подгруппу человеческих Т-супрессоры^[4]. Исторически КонА был первым лектином, который удалось выделять на коммерческой основе, поэтому белок широко используется в биологии и биохимии для характеристики гликопротеинов и других сахаро-содержащих клеточных компонентов^[5]. Он также применяется для очистки гликозилированных макромолекул в аффинной хроматографии^[6] и при изучении иммунной регуляции различных иммунных клеток^[4].

Как и большинство лектинов КонА — гомотетрамер, каждая субъединица которого имеет молекулярную массу 26,5 кДа, состоит из 235 аминокислот с высоким уровнем гликозилирования и связана с ионами металлов, как правило, Mn²⁺ и Ca²⁺. Молекула имеет деэдральную D₂ симметрию^[1]. Третичная структура белка была разрешена,^[7] включая взаимодействия с ионами металлов и аффинность к сахарам маннозы и глюкозы^[8].

КонА специфически связывается с остатками α-D-маннозы и α-D-глюкозы (две гексозы, которые отличаются только по гидроксильной группе в положении C-2) в концевом положении в бета-гликанах. Тетрамер КонА имеет 4 связывающих участка^[3]; молекулярная масса 104-112 кДа; изоэлектрическая точка pI 4.5-5.5.

КонА инициирует клеточное деление (митогенез), в основном T-лимфоцитов, за счёт стимуляции энергетического метаболизма клетки в течение секунд после экспонирования^[9].

Конканавалин A взаимодействует с многочисленными рецепторами, содержащими остатки маннозы, включая родопсин, некоторые маркеры групп крови, инсулиновые рецептор^[10], иммуноглобулины и раково-эмбриональный антиген (CEA), а также липопротеины^[11].

КонА агглютинирует эритроциты, не зависимо от группы крови, а также раковые клетки^[12][13][14]. Было обнаружено, что КонА не агглютинирует трансформированные клетки или нормальные клетки, обработанные трипсином, при температуре 4 °C, что предполагает температуро-зависимый этап реакции агглютинации^[15][16].

Было показано, что КонА способен агглютинировать мышечные клетки^[17], B-лимфоциты (за счёт поверхностных иммуноглобулинов),^[18] фибробласты,^[19] тимоциты крысы,^[20] фетальные эпителиальные клетки кишечника человека (но не взрослого человека),^[21] и адипоциты^[22].

КонА является лимфоцитарным митогеном. Подобно фитогемагглиютинину (ФГА, PHA), специфически стимулирующему T-лимфоциты, КонА стимулирует B-клетки. КонА связывает и перешивает компоненты Т-клеточного рецептора, поэтому его стимулирующая способность зависит от уровня экспрессии Т-клеточного рецептора на поверхности клетки^[23][24].

КонА взаимодействует с поверхностными остатками маннозы на клеточной поверхности таких бактерий как E. coli,^[25] Bacillus subtilis^[26] или простейшего Dictyostelium discoideum^[27].

КонА может активировать несколько матриксных металлопротеиназ (MMPs)^[28].

КонА широко используется для твёрдофазной иммобилизации гликоэнзимов, особенно в случаях, когда иммобилизация за счёт привязки через ковалентные связи не подходит. КонА-покрытый матрикс позволяет иммобилизовать такие ферменты в больших количествах без потере их каталитической активности. Кроме этого, связывание фермента с помощью КонА является обратимым процессом и фермент может быть высвобожден с матрикса за счёт инкубирования с сахарами или понижением pH. Это взаимодействие также при необходимости может использоваться для последующей ковалентной пришивки^[29].

• Митогены
• Фитогемагглютинин

• Конканавалин А  (неопр.). Иммунология. Дата обращения: 10 января 2020.
• Concanavalin A structure (англ.)
• World of Lectin, Gateway to lectins (англ.)