Глюкозо-6-фосфатаза
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
| Глюкозо-6-фосфатаза | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 3.1.3.9 |
| Номер CAS | 9001-39-2 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9001-39-2 |
 Медиафайлы на Викискладе | |
Глюкозо-6-фосфатаза (шифр КФ 3.1.3.9) — фермент, отвечающий за гидролиз глюкозо-6-фосфата, в результате чего образуются фосфатная группа и свободная глюкоза. Затем глюкоза переносится за пределы клетки посредством глюкозных транспортёров[1]. Эта реакция завершает последний этап глюконеогенеза и гликогенолиза и, таким образом, играет ключевую роль в регуляции уровня глюкозы в крови[2].
Глюкозо-6-фосфатаза представляет собой комплекс различных белков, расположенный в эндоплазматическом ретикулуме. За основную функцию отвечает каталитическая субъединица. У человека существует три изофермента данный субъединицы: глюкозо-6-фосфатаза-α, кодируемый геном G6PC; IGRP, кодируемый геном G6P2; и глюкозо-6-фосфатаза-β, кодируемый геном G6P3[3].
Альфа- и бета-изоферменты оба функционально являются фосфогидралазами, и имеют сходную структуру активного центра, топологию, механизм действия и кинетические свойства в отношении гидролиза глюкозо-6-фосфата[4]. В свою очередь, IGRP-изофермент практически не имеет гидролазной активности и может играть другую роль в секреции инсулина в поджелудочной железе[5].
Примечания
[править | править код]- ↑ Ghosh A., Shieh J.J., Pan C.J., Sun M.S., Chou J.Y. The catalytic center of glucose-6-phosphatase. HIS176 is the nucleophile forming the phosphohistidine-enzyme intermediate during catalysis (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — September (vol. 277, no. 36). — P. 32837—32842. — doi:10.1074/jbc.M201853200. — PMID 12093795.
- ↑ Nordlie R., etal. The Enzymes of biological membranes, 2nd edition (англ.). — New York: Plenum Press, 1985. — P. 349—398. — ISBN 0-306-41453-8.
- ↑ Hutton J.C., O'Brien R.M. glucose-6-phosphatase catalytic subunit gene family (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2009. — October (vol. 284, no. 43). — P. 29241—29245. — doi:10.1074/jbc.R109.025544. — PMID 19700406.
- ↑ Ghosh A., Shieh J.J., Pan C.J., Chou J.Y. Histidine 167 is the phosphate acceptor in glucose-6-phosphatase-beta forming a phosphohistidine enzyme intermediate during catalysis (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — March (vol. 279, no. 13). — P. 12479—12483. — doi:10.1074/jbc.M313271200. — PMID 14718531.
- ↑ Shieh J.J., Pan C.J., Mansfield B.C., Chou J.Y. In islet-specific glucose-6-phosphatase-related protein, the beta cell antigenic sequence that is targeted in diabetes is not responsible for the loss of phosphohydrolase activity (англ.) // Diabetologia[англ.] : journal. — 2005. — September (vol. 48, no. 9). — P. 1851—1859. — doi:10.1007/s00125-005-1848-6. — PMID 16012821.
 |
|---|
| Активность | |
|---|---|
| Регуляция | |
| Классификация | |
| Типы |
|
| КФ 3.1.1: Гидролазы карбоновых эфиров | |||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| КФ 3.1.2: Тиоэстеразы[англ.] |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.3: Фосфатазы |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.4: Фосфодиэстеразы |
| ||||||||||||||
| КФ 3.1.6: Сульфатазы |
| ||||||||||||||
| Нуклеазы (включая дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы) |
| ||||||||||||||
Text is available under the CC BY-SA 4.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.
