Ten artykuł od 2008-12 zawiera treści, przy których brakuje odnośników do źródeł.

Należy dodać przypisy do treści niemających odnośników do źródeł. Dodanie listy źródeł bibliograficznych jest problematyczne, ponieważ nie wiadomo, które treści one uźródławiają.
Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon ((Dopracować)) z tego artykułu.

Proteasom – białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u eukariota (w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u prokariota^[1]. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli, tworząc centrum proteolityczne komórki.

Proteasomy składają się z około 30 podjednostek peptydowych. Każdy pierścień proteasomu to kompleks siedmiu różnych białek. Po dołączeniu dwóch cząsteczek aktywatora (podstawy i pokrywy) powstaje aktywny kompleks hydrolizujący wiązania peptydowe w białku^[2].

W komórce rozkładanie białek jest równie ważne jak biosynteza nowych cząsteczek białkowych. Istnieją dwa zasadnicze, ale wykorzystywane do odmiennych celów, mechanizmy rozkładu białek: poprzez lizosomy lub proteasomy. Proteasomy są odpowiedzialne za degradację poliubikwitynowanego białka do małych peptydów, natomiast za rozkład monoubikwitynowanego białka odpowiedzialne są lizosomy lub endosomy późne. Pełni funkcję w ubikwitynozależnej, specyficznej proteolizie białek (zwłaszcza krótko żyjących, czyli o sekwencji sygnałowej blisko N-końca), dotyczącej białek o nieprawidłowej konformacji, białek antygenowych czy niektórych aktywatorów^[2].

W przebiegu degradacji białek przez proteasomy zużywana jest energia w postaci ATP.

• maszyna molekularna