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La costante di Michaelis-Menten (K_M) è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato (nel caso limite in cui ${\displaystyle k_{1))$>>${\displaystyle k_{2))$).

${\displaystyle E+S{\begin{matrix}k_{1}\\\longrightarrow \\\longleftarrow \\k_{-1}\end{matrix))ES{\begin{matrix}k_{2}\\\longrightarrow \\\ \end{matrix))E+P}$

${\displaystyle K_{M}={\frac {k_{-1}+k_{2)){k_{1))))$

La Costante di Michaelis-Menten è una grandezza caratteristica di ciascun enzima. Essa indica quantitativamente l'affinità tra un enzima e il suo substrato: più basso sarà il valore di Km e più bassa sarà la concentrazione di substrato che permette di raggiungere una velocità di reazione pari alla metà della velocità massima (il che indica un'alta affinità enzima-substrato).

Essa deriva dal modello cinetico di Michaelis-Menten, che prevede quindi la formazione di un complesso enzima-substrato. Nella formula sono coinvolti: le costanti K, che rappresentano le costanti cinetiche, E che rappresenta l'enzima, S il substrato ed ES un intermedio di reazione Enzima-Substrato. La costante di Michaelis-Menten è caratteristica dell'enzima e non dipende dalla sua concentrazione. Si noti che per valori di concentrazione di substrato molto più elevati di Km la velocità di reazione

S → P raggiunge un valore massimo e non cresce più all'aumentare della concentrazione del substrato.

C'è da ricordare che la Km è riconducibile all'affinità soltanto negli enzimi detti "di Michaelis-Menten", quindi enzimi non allosterici.

Nel caso limite in cui K_-1>>K_2, K_M risulta pari a K_-1/K_+1, cioè la costante di dissociazione di ES: è quindi una misura di stabilità del complesso ES.

• David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

• Cinetica di Michaelis-Menten
• Catalisi enzimatica

• (EN) IUPAC Gold Book, "Michaelis constant", su goldbook.iupac.org.

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