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Asparaginase

Asparaginase
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une L-asparaginase cristallisée d'E. coli (PDB 3ECA[1])
N° EC EC 3.5.1.1
N° CAS
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

L'asparaginase est une hydrolase qui catalyse la réaction :

L-asparagine + H2O    L-aspartate + NH3.

Cette enzyme est présente chez tous les êtres vivants. On la trouve en grande quantité dans le sérum du cochon d'Inde et de l'agouti ainsi que chez plusieurs espèces de vertébrés, de même que chez les mycètes et plusieurs souches bactériennes[2]. Chez l'homme, elle est exprimée dans le cerveau, les reins, les testicules et l'intestin.

L'asparaginase d’Aspergillus peut être utilisée dans l'industrie agroalimentaire pour réduire le taux d'acrylamide[3], un cancérogène suspecté formé à partir d'asparagine sous l'effet des réactions de Maillard lors de la cuisson, dans des produits alimentaires tels que les snacks et les biscuits, ainsi qu'en boulangerie-pâtisserie.

L'asparaginase est également un médicament cytostatique antinéoplasique utilisé en chimiothérapie et notamment indiqué contre la leucémie aiguë lymphoblastique[4], les blastes étant incapables de produire leur propre asparagine, contrairement aux lymphocytes sains, l'induction d'asparaginase les rend sensible à cette enzyme[5]. Les médicaments prennent avantage du fait que les cellules cancereuses ont besoin d'asparagine, la réaction produisant alors de l'ammoniac et de l'aspartate. Elle est également utilisée dans certains protocoles contre le mastocytome[6].

Il fait partie de la liste des médicaments essentiels de l'Organisation mondiale de la santé (liste mise à jour en avril 2013)[7].

Notes et références

  1. (en) A. L. Swain, M. Jaskólski, D. Housset, J. K. Rao et A. Wlodawer, « Crystal structure of Escherichia coli L-asparaginase, an enzyme used in cancer therapy », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, no 4,‎ , p. 1474–1478 (PMID 8434007, PMCID 45896, DOI 10.1073/pnas.90.4.1474, lire en ligne)
  2. (en) H. Geckil et S. Gencer, « Production of L-asparaginase in Enterobacter aerogenes expressing Vitreoscilla hemoglobin for efficient oxygen uptake », Applied Microbiology and Biotechnology, vol. 63, no 6,‎ , p. 691-697 (PMID 14593509, DOI 10.1007/s00253-003-1482-5, lire en ligne)
  3. (en) Beate A. Kornbrust, Mary Ann Stringer, Niels Erik Krebs Lange et Hanne Vang Hendriksen, « Chapter 4. Asparaginase – An Enzyme for Acrylamide Reduction in Food Products », Enzymes in Food Technology, Second edition,‎ (DOI 10.1002/9781444309935.ch4, lire en ligne)
  4. British National Formulary (BNF 57) (British Medical Association, Royal Pharmaceutical Society of Great Britain), Royaume-Uni, BMJ Group et RPS Publishing, , 978 p. (ISBN 978-0-85369-845-6), « 8.1.5 : Other antineoplastic drugs », p. 476.
  5. (en) J. D. Broome, « L-Asparaginase: discovery and development as a tumor-inhibitory agent », Cancer Treatment Reports, vol. 65, no Suppl. 4,‎ , p. 111-114 (PMID 7049374)
  6. (en) I. M. Appel, C. van Kessel-Bakvis, R. Stigter et R. Pieters, « Influence of two different regimens of concomitant treatment with asparaginase and dexamethasone on hemostasis in childhood acute lymphoblastic leukemia », Leukemia, vol. 21, no 11,‎ , p. 2377-2380. (PMID 17554375, DOI 10.1038/sj.leu.2404793, lire en ligne)
  7. (en) WHO Model List of Essential Medicines, 18th list, avril 2013
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