Enllaç peptídic
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e8/Peptidformationball-ca.svg/220px-Peptidformationball-ca.svg.png)
Un enllaç peptídic és un enllaç covalent que es forma entre dues molècules quan el grup carboxil d'una molècula reacciona amb el grup amino de l'altra, alliberant una molècula d'aigua (H₂O). És una reacció de deshidratació (també coneguda com a reacció de condensació) que s'observa usualment entre aminoàcids.
L'enllaç resultant CO-NH és anomenat enllaç peptídic i la molècula resultant és una amida. Els polipèptids dels quals estan formats les proteïnes són cadenes d'aminoàcids enllaçats amb enllaços peptídics.
Estructura química
[modifica]A causa del caràcter parcial de doble enllaç, l'enllaç C-N entre el carboxil i el nitrogen és rígid. Si bé un enllaç simple C-N sol tenir una longitud de 1.45Å, i un enllaç doble C=N sol tenir una longitud de 1.25Å, els enllaços peptídics solen tenir una longitud de 1.33Å.[1] Aquest valor intermedi ens indica que l'enllaç té un 40% d'enllaç simple i un 60% d'enllaç doble aproximadament.
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/17/Peptide_group_resonance.png/220px-Peptide_group_resonance.png)
En ser un enllaç rígid, les configuracions cis i trans són possibles. A la natura trobem molta més abundància d'enllaços trans, ja que tenen menys repulsió entre les cadenes laterals. Aproximadament hi ha una proporció cis:trans de 1:1000. En la prolina aquesta proporció és una mica diferent, ja que l'anell cíclic de la prolina s'uneix a l'esquelet del pèptid, estabilitzant l'enllaç cis, sense arribar a fer-lo tan estable com el trans. En presència de prolina trobem una proporció cis:trans de fins a 1:4. En el cas de que la proteïna estigui desplegada, les transicions cis-trans són possibles.
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1a/Planar_peptide_group_uk.svg/220px-Planar_peptide_group_uk.svg.png)
A pesar de que l'enllaç carboxil-N sigui rígid, no ho són pas l'enllaç entre el nitrogen i el carboni alfa Cα-N ni l'enllaç entre el carboxil i el carboni alfa anterior Cα-C. D'aquesta manera, podem entendre l'enllaç peptídic com una sèrie de plans rígids que poden rotar. Aquesta rotació permet que la cadena d'aminoàcids s'organitzi de forma tridimensional i acabi donant lloc a l'estructura secundària i terciària de les proteïnes. L'angle que forma un aminoàcid amb el següent se sol anomenar angle diedre o angle de torsió
Degradació
[modifica]Hi ha diferents tècniques per trencar un enllaç peptídic. En presència d'aigua es trenca alliberant 8-16kJ/mol,[2] però a una velocitat extremadament lenta, de l'ordre de milers d'anys. No obstant podem accelerar el procés d'hidròlisi de diverses maneres:
- Hidròlisi àcida: Consisteix a fer bullir de forma prolongada les proteïnes amb àcids forts, com ara H₂SO₄ i HCl. Aquest mètode destrueix el triptòfan i part de la serina i la treonina, ja que aquest aminoàcids són més làbils
- Hidròlisi bàsica: Respecta els aminoàcids que es trenquen però forma barreges racèmiques. El procés és similar a l'anterior però fent servir bases fortes enlloc d'àcids forts, típicament NaOH i BaOH.
- Hidròlisi enzimàtica: És la que té lloc dins dels éssers vius, encara que també es pot fer al laboratori, i és catalitzada amb enzims presents als sucs gàstrics. No produeix barreges racèmiques ni destrueix els aminoàcids. Els enzims són la tripsina i la quimiotripsina.
- Hidròlisi tèrmica:[3] Si bé la temperatura només acostuma a desnaturalitzar les proteïnes, si se sotmeten a temperatures molt altes durant un temps llarg, els enllaços peptídics també es degraden.
Referències
[modifica]- ↑ Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert «Primary Structure: Amino Acids Are Linked by Peptide Bonds to Form Polypeptide Chains» (en anglès). , 2002.
- ↑ Martin RB. (1998) "Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation", Biopolymers, 45, 351–353.
- ↑ «Kinetics of peptide hydrolysis and amino acid decomposition at high temperature» (en anglès). Geochimica et Cosmochimica Acta, 57, 14, 01-07-1993, pàg. 3281–3293. DOI: 10.1016/0016-7037(93)90540-D. ISSN: 0016-7037.
Text is available under the CC BY-SA 4.0 license; additional terms may apply.
Images, videos and audio are available under their respective licenses.